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蛋白质复合体

蛋白质复合体（英语：protein complex）是有两个以上功能相关的多肽链通过二硫键或其它蛋白质相互作用所形成的复合物。蛋白质复合物与多结构域酶 (multidomain enzymes) 不同，多结构域酶在单一多肽链中存在多个催化结构域。[1]

驱动蛋白是一种充当分子生物机器的蛋白质。它使用纳米尺度的蛋白质域动力学。

蛋白质复合体是四级结构的一种形式。蛋白质复合体中的蛋白质透过非共价的蛋白质相互作用连接。这些复合体是许多（如果不是大多数）生物过程的基石。细胞由模组化超分子复合体组成，每个复合体都执行独立的、离散的生物功能。[2]

通过接近，酶复合物和底物之间结合相互作用的速度和选择性可以大大提高，从而提高细胞效率。许多用于进入细胞和分离蛋白质的技术本质上都会破坏如此大型复合体，从而使确定复合体成分的任务变得复杂。

蛋白质复合体的例子包括用于分子降解的蛋白酶体和大多数RNA聚合酶。在稳定的复合体中，蛋白质之间的大疏水界面通常会掩盖大于 2500 平方Å的表面积。[3]

蛋白质复合体的种类繁多，许多种的性质与功能都还不为人所知，而成为蛋白质组研究的重要的研究对象。一般蛋白质复合体可区分为结构型的蛋白质复合体和功能型蛋白质复合体两大类。

功能

 
解淀粉芽孢杆菌Bacillus amyloliquefaciens 蛋白质复合体中的核糖核酸酶 Barnase（彩色）及其酶抑制剂（蓝色）

蛋白质复合体的形成可以激活或抑制复合物成员中的一种或多种，并且以这种方式，蛋白质复合体的形成可以类似于磷酸化。单一蛋白质可以参与多种蛋白质复合体。不同的复合体执行不同的功能，并且同一复合体可以根据各种因素执行多种功能。因素包括：

  • 细胞室位置
  • 细胞周期阶段
  • 细胞营养状况[来源请求]

许多蛋白质复合体已被充分了解，特别是在模式生物酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)（酵母）中。对于这种相对简单的生物体，蛋白质复合体的研究现已遍及基因组范围，其大部分蛋白质复合体的阐明正在进行中[来源请求]。2021年，研究人员使用深度学习软体RoseTTAFold和AlphaFold解析了712个真核生物复合体的结构。他们将6000种酵母蛋白与来自2026种其他真菌和4325种其他真核生物的蛋白质进行了比较。[4]

同源多聚体和异源多聚体蛋白质

多聚体蛋白质的亚基可以与同源多聚体(homomultimeric, 或者, 同源寡聚体 homooligomeric)蛋白质中相同或与异源多聚体蛋白质中不同。许多可溶性蛋白和膜蛋白在细胞中形成同源多聚体复合体，蛋白质资料库 (PDB) 中的大多数蛋白质都是同源多聚体。[5]同源寡聚体负责许多途径的多样性和特异性，可以介导和调节基因表现、酵素活性、离子通道、受体和细胞黏附过程。

神经元质膜中的电压门控钾离子通道是异源多聚体蛋白质，由40个已知α亚基中的4个组成。亚基必须属于同一亚家族才能形成多聚蛋白通道。通道的三级结构允许离子流过疏水性质膜。连接子 (connexon) 是由六个相同的连接蛋白 (Cx) 组成的同源多聚体蛋白质的一个例子。一簇连接子在两个神经元中形成间隙连接，透过电突触传递讯号。

基因内互补

当基因编码的多肽的多个拷贝形成复合体时，这种蛋白质结构被称为多聚体 (multimer)。当多聚体由特定基因的两个不同突变型等位基因产生的多肽形成时，混合多聚体可以表现出比每个突变体单独形成的未混合多聚体更大的功能活性。在这种情况下，这种现象称为基因内互补（intragenic complementation, 也称为等位基因间互补 intragenic complementation）。基因内互补已在多种生物的许多不同基因中得到证实，包括真菌粉色面包霉菌、酿酒酵母和粟酒裂殖酵母；鼠伤寒沙门氏菌；病毒T4噬菌体、[6] 一种RNA病毒[7] 和人类。[8]

参阅

参考文献

  1. ^ Price NC; Stevens L. Fundamentals of enzymology: The cell and molecular biology of catalytic protein. Oxford ; New York: Oxford University Press. 1999. ISBN 0-19-850229-X. 
  2. ^ Hartwell LH, Hopfield JJ, Leibler S, Murray AW. From molecular to modular cell biology. Nature. December 1999, 402 (6761 Suppl): C47–52. PMID 10591225. doi:10.1038/35011540  . 
  3. ^ Pereira-Leal JB, Levy ED, Teichmann SA. The origins and evolution of functional modules: lessons from protein complexes. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. March 2006, 361 (1467): 507–17. PMC 1609335  . PMID 16524839. doi:10.1098/rstb.2005.1807. 
  4. ^ AI cracks the code of protein complexes—providing a road map for new drug targets. www.science.org. [2021-11-14] （英语）. 
  5. ^ Hashimoto K, Nishi H, Bryant S, Panchenko AR. Caught in self-interaction: evolutionary and functional mechanisms of protein homooligomerization. Phys Biol. June 2011, 8 (3): 035007. Bibcode:2011PhBio...8c5007H. PMC 3148176  . PMID 21572178. doi:10.1088/1478-3975/8/3/035007. 
  6. ^ Bernstein, H; Edgar, RS; Denhardt, GH. Intragenic Complementation among Temperature Sensitive Mutants of Bacteriophage T4D. Genetics. June 1965, 51 (6): 987–1002. PMC 1210828  . PMID 14337770. doi:10.1093/genetics/51.6.987. 
  7. ^ Smallwood S, Cevik BMoyer SA. Intragenic complementation and oligomerization of the L subunit of the sendai virus RNA polymerase. Virology. 2002;304(2):235-245. doi:10.1006/viro.2002.1720
  8. ^ Rodríguez-Pombo P, Pérez-Cerdá C, Pérez B, Desviat LR, Sánchez-Pulido L, Ugarte M. Towards a model to explain the intragenic complementation in the heteromultimeric protein propionyl-CoA carboxylase. Biochim Biophys Acta. 2005;1740(3):489-498. doi:10.1016/j.bbadis.2004.10.009
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