延伸因子G(Elongation Factor G),簡稱EF-G,又稱EF-2,曾被稱爲轉位酶(translocase),是一種原核延伸因子,具有GTP酶活性。現認爲EF-G的GTP酶活性與tRNA和mRNA穿過核糖體的協同移動有關[1]

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識別碼
EC編號 3.6.5.3
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PRIAM英語PRIAM_enzyme-specific_profiles 概述
PDB RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Translation elongation factor EFG/EF2
鑑定
標誌Transl_elong_EFG/EF2
InterPro英語InterProIPR004540
SCOP英語Structural Classification of Proteins1n0u / SUPFAM
EFG/EF2, domain IV
鑑定
標誌EFG_IV
PfamPF03764舊版
Pfam宗系CL0329舊版
SMART英語Simple Modular Architecture Research ToolSM00889
CDD英語Conserved Domain Databasecd01434

功能

EF-G在每一輪多肽鏈延長的結束階段催化tRNA和mRNA的轉位到核糖體的下游[1]。和EF-Tu*tRNA*GTP三元複合物相似,EF-G與核糖體結合時處於與GTP結合的狀態。

除了在翻譯中的作用外,EF-G還與核糖體再循環因子英語Ribosome Recycling Factor一起以GTP依賴方式促進核糖體再循環[2]

臨床應用

一般來說,EF-G的功能可被夫西地酸抑制,但已檢出某些細菌對夫西地酸的抗藥性[3][4]

進化

EF-G的進化歷程複雜,細菌有很多EF-G的旁系變體,說明不同的EF-G變體可能發生了亞功能化英語subfunctionalization[5]

參考

  1. ^ 1.0 1.1 Shoji, S; Walker, SE; Fredrick, K. Ribosomal translocation: one step closer to the molecular mechanism. ACS Chem Biol. 2009, 4: 93–107. PMID 19173642. doi:10.1021/cb8002946. 
  2. ^ Zavialov AV, Hauryliuk VV, Ehrenberg M. Splitting of the posttermination ribosome into subunits by the concerted action of RRF and EF-G. Molecular Cell. 2005, 18 (6): 675–686. PMID 15949442. doi:10.1016/j.molcel.2005.05.016. 
  3. ^ Macvanin M, Hughes D. Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics. FEMS microbiology letters. June 2005, 247 (2): 215–20 [2014-02-03]. PMID 15935566. doi:10.1016/j.femsle.2005.05.007. (原始內容存檔於2018-04-10). 
  4. ^ Macvanin M, Johanson U, Ehrenberg M, Hughes D. Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp. Molecular Microbiology. July 2000, 37 (1): 98–107. PMID 10931308. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x. [永久失效連結]
  5. ^ G C Atkinson; S L Baldauf. Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms. Molecular Biology and Evolution. 2011, 28 (3): 1281–92. PMID 21097998. doi:10.1093/molbev/msq316. 

外部連結