乳酸去氫酶

乳酸去氫酶（英語：Lactate dehydrogenase；EC 1.1.1.27），縮寫：LDH或LD，是一個廣泛存在於各種生物體中的酶，包括了植物與動物。

乳酸去氫酶
命名 系統命名 縮寫
識別碼
EC編號	1.1.1.27
CAS號	9001-60-9
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PDB	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
基因本體	AmiGO / EGO
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乳酸去氫酶A （M亞基）
人類乳酸去氫酶M4（在骨骼肌中發現的同工酶）。來自PDB 1I10。
識別
符號	LDHA
替換符號	LDHM
Entrez	3939
HUGO	6535
OMIM	150000
RefSeq	NM_005566
UniProt	P00338
其他資料
EC編號	1.1.1.27
基因座	11 p15.4

乳酸去氫酶B （H亞基）
識別
符號	LDHB
替換符號	LDHL
Entrez	3945
HUGO	6541
OMIM	150100
RefSeq	NM_002300
UniProt	P07195
其他資料
EC編號	1.1.1.27
基因座	12 p12.2-12.1

乳酸去氫酶C
識別
符號	LDHC
Entrez	3948
HUGO	6544
OMIM	150150
RefSeq	NM_002301
UniProt	P07864
其他資料
EC編號	1.1.1.27
基因座	11 p15.5-15.3

乳酸去氫酶存在於四種不同的酶分類中。其中兩種是依賴細胞色素c的酶，它們各自作用於D-乳酸（EC 1.1.2.4）與L-乳酸（EC 1.1.2.3）。

反應

乳酸去氫酶的催化功能

乳酸去氫酶催化丙酮酸與乳酸之間的互變並伴隨著還原型菸鹼醯胺腺嘌呤二核苷酸與其氧化型之間互變。

此酶也可催化2-羥基丁酸的去氫作用，但其為較乳酸劣勢的受質。

L-乳酸去氫酶

• EC編號：1.1.1.27
• 通用名：L-乳酸去氫酶
  • 英文：L-lactate dehydrogenase
• 催化反應：(S)-乳酸+NAD⁺⇔丙酮酸+NADH+H⁺
• 系統名稱：(S)-乳酸：NAD⁺氧化還原酶
  • 英文：(S)-lactate:NAD+ oxidoreductase
• CAS註冊號：9001-60-9
• 注釋：也氧化其他（S）-2-單羧酸。NADP⁺也可以緩慢的與動物的D-乳酸去氫酶反應，但不與細菌的此酶反應。

D-乳酸去氫酶

• EC編號：1.1.1.28
• 通用名：D-乳酸去氫酶
  • 英文：D-lactate dehydrogenase
• 催化反應：(D)-乳酸+NAD⁺⇔丙酮酸+NADH+H⁺
• 系統名稱：(R)-乳酸：NAD⁺氧化還原酶
  • 英文：(R)-lactate:NAD+ oxidoreductase
• CAS登記號：9028-36-8
• 參考：Dennis, D. and Kaplan, N.O. D and L-lactic acid dehydrogenase in Lactobacillus plantarum. J. Biol. Chem. 235 (1960) 810-818

延伸閱讀

• Johnson WT, Canfield WK. Intestinal absorption and excretion of zinc in streptozotocin-diabetic rats as affected by dietary zinc and protein.. J Nutr. 1985, 115 (9): 1217–27. PMID 3897486. 
• Ein SH, Mancer K, Adeyemi SD. Malignant sacrococcygeal teratoma--endodermal sinus, yolk sac tumor--in infants and children: a 32-year review.. J Pediatr Surg. 1985, 20 (5): 473–7. PMID 3903096. doi:10.1016/s0022-3468(85)80468-1. 
• Azuma M, Shi M, Danenberg KD, Gardner H, Barrett C, Jacques CJ, Sherod A, Iqbal S, El-Khoueiry A, Yang D, Zhang W, Danenberg PV, Lenz HJ. Serum lactate dehydrogenase levels and glycolysis significantly correlate with tumor VEGFA and VEGFR expression in metastatic CRC patients.. Pharmacogenomics. 2007, 8 (12): 1705–13. PMID 18086000. doi:10.2217/14622416.8.12.1705. 
• Masepohl B, Klipp W, Pühler A. Genetic characterization and sequence analysis of the duplicated nifA/nifB gene region of Rhodobacter capsulatus.. Mol Gen Genet. 1988, 212 (1): 27–37. PMID 2836706. doi:10.1007/bf00322441. 
• Galardo MN, Regueira M, Riera MF, Pellizzari EH, Cigorraga SB, Meroni SB. Lactate Regulates Rat Male Germ Cell Function through Reactive Oxygen Species.. PLoS ONE. 2014, 9 (1): e88024. PMC 3909278 . PMID 24498241. doi:10.1371/journal.pone.0088024. 
• Tesch P, Sjödin B, Thorstensson A, Karlsson J. Muscle fatigue and its relation to lactate accumulation and LDH activity in man.. Acta Physiol Scand. 1978, 103 (4): 413–20. PMID 716962. doi:10.1111/j.1748-1716.1978.tb06235.x. 
• Beck O, Jernström B, Martinez M, Repke DB. In vitro study of the aromatic hydroxylation of 1-methyltetrahydro-beta-carboline (methtryptoline) in rat.. Chem Biol Interact. 1988, 65 (1): 97–106. PMID 3345575. doi:10.1016/0009-2797(88)90034-8. 
• Summermatter S, Santos G, Pérez-Schindler J, Handschin C. Skeletal muscle PGC-1α controls whole-body lactate homeostasis through estrogen-related receptor α-dependent activation of LDH B and repression of LDH A.. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013, 110 (21): 8738–43. PMC 3666691 . PMID 23650363. doi:10.1073/pnas.1212976110. 
• Robergs RA, Ghiasvand F, Parker D. Biochemistry of exercise-induced metabolic acidosis.. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2004, 287 (3): R502–16. PMID 15308499. doi:10.1152/ajpregu.00114.2004. 
• Kresge N, Simoni RD, Hill RL. Otto Fritz Meyerhof and the elucidation of the glycolytic pathway.. J Biol Chem. 2005, 280 (4): e3. PMID 15665335.