膠原酶

肽酶M9
肽酶M9
鑑定
標誌	Peptidase M9
Pfam	PF01752（舊版）
Pfam宗系	CL0126（舊版）
InterPro（英語：InterPro）	IPR013510
MEROPS	M9
Pfam
現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（舊版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英語：PDBsum）	結構概要

基質金屬肽酶8（中性粒細胞膠原酶）
識別
符號	MMP8
Entrez	4317
HUGO	7175
OMIM	120355
RefSeq	NM_002424
UniProt	P22894
其他資料
EC編號	Chromosome = 11 3.4.24.3 Chromosome = 11

基質金屬肽酶1（間質膠原酶）
識別
符號	MMP1
Entrez	4312
HUGO	7155
OMIM	120353
RefSeq	NM_002421
UniProt	P03956
其他資料
EC編號	3.4.24.7
基因座	11 q21-q22

[[Category:位於{{{Chromosome}}}號人類染色體的基因]]

膠原酶（英語：Collagenase）是破壞膠原蛋白中肽鍵的酶。它們有助於破壞梭菌等細菌發病機制中的細胞外結構。它們被認為是一種毒力因子，促進了氣性壞疽的傳播。它們通常針對肌肉細胞和其他身體器官中的結締組織。^[1]

膠原蛋白是動物細胞外基質的關鍵成分，一旦從細胞中分泌出來，就會通過膠原酶對原膠原蛋白的切割而製成。這阻止了細胞內部形成大型結構。

除了由某些細菌產生外，膠原酶還可以由身體製造，作為其正常免疫反應的一部分。這種產生是由細胞因子誘導的，細胞因子會刺激成纖維細胞和成骨細胞等細胞，並可能導致間接的組織損傷。^{[來源請求]}

治療用途

膠原酶已被批准用於醫療用途：

MEROPS家族M9

這組金屬肽酶構成MEROPS肽酶家族M9，亞家族M9A和M9B（微生物膠原酶，MA(E)族）。該家族成員的肽酶結構域的蛋白質摺疊類似於嗜熱菌蛋白酶，MA家族的類型示例以及該家族成員和嗜熱菌蛋白酶的預測活性位點殘基出現在HEXXH基序中。^[3]

已經從弧菌屬和梭菌屬的細菌中鑑定出微生物膠原酶。在細菌攻擊期間使用膠原酶以在入侵期間降解宿主的膠原蛋白屏障。醫院有時會使用弧菌來去除燒傷和潰瘍處的死組織。溶組織梭菌是引起氣性壞疽的病原體；儘管如此，分離的膠原酶已被用於治療褥瘡。膠原裂解發生在弧菌中的Xaa+Got和梭菌膠原酶中的Yaa+Gly鍵處。^{[來源請求]}

對產氣莢膜梭菌基因產物的一級結構分析表明，該酶由一段86個殘基組成，其中包含推定的信號序列。^[4]在這一段中發現了PLGP，這是一種典型的膠原酶底物的胺基酸序列。因此，該序列可能與膠原酶的自我加工有關。^[4]

金屬蛋白酶是七種主要蛋白酶類型中最多樣化的一種，迄今已確定超過50個家族。在這些酶中，一種二價陽離子，通常是鋅，可以激活水分子。金屬離子由胺基酸配體固定，通常為三個。已知的金屬配體是組氨酸、穀氨酸、天門冬氨酸或賴氨酸，催化需要至少一個其他殘基，這可能發揮親電作用。在已知的金屬蛋白酶中，大約一半含有HEXXH基序，晶體學研究表明該基序形成金屬結合位點的一部分。^[3]HEXXH基序相對常見，但對於金屬蛋白酶可以更嚴格地定義為「abXHEbbHbc」，其中「a」通常是纈氨酸或蘇氨酸，是嗜熱菌蛋白酶和腦啡肽酶S1亞位點的一部分，「b」是不帶電荷的殘基，和「c」是疏水殘基。在該位點從未發現脯氨酸，可能是因為它會破壞金屬蛋白酶中該基序所採用的螺旋結構。^[3]

其他用途

膠原酶可用於以類似於廣泛使用的嫩化劑木瓜蛋白酶、菠蘿蛋白酶和無花果蛋白酶的方式嫩化肉。^[5]

參見

參考文獻

^ Gerard J. Tortora; Berdell R. Funke; Cristine L. Case. Microbiology: an introduction. Pearson Benjamin Cummings. 2007. ISBN 978-0-321-39603-7.
^ Riley KN, Herman IM. Collagenase promotes the cellular responses to injury and wound healing in vivo. J Burns Wounds. 2005, 4: e8. PMC 1501117  . PMID 16921413.
^ ^3.0 ^3.1 ^3.2 Rawlings ND, Barrett AJ. Evolutionary families of metallopeptidases. Meth. Enzymol. 1995, 248: 183–228. PMID 7674922. doi:10.1016/0076-6879(95)48015-3.
^ ^4.0 ^4.1 Matsushita O, Yoshihara K, Katayama S, Minami J, Okabe A. Purification and characterization of Clostridium perfringens 120-kilodalton collagenase and nucleotide sequence of the corresponding gene. J. Bacteriol. January 1994, 176 (1): 149–56. PMC 205026  . PMID 8282691. doi:10.1128/jb.176.1.149-156.1994.
^ Zhao, Guo-Yan; Zhou, Ming-Yang; Zhao, Hui-Lin; Chen, Xiu-Lan; Xie, Bin-Bin; Zhang, Xi-Ying; He, Hai-Lun; Zhou, Bai-Cheng; Zhang, Yu-Zhong. Tenderization effect of cold-adapted collagenolytic protease MCP-01 on beef meat at low temperature and its mechanism. Food Chemistry. 2012-10-15, 134 (4): 1738–1744. ISSN 0308-8146. PMID 23442615. doi:10.1016/j.foodchem.2012.03.118.

[1] Gerard J. Tortora; Berdell R. Funke; Cristine L. Case. Microbiology: an introduction. Pearson Benjamin Cummings. 2007. ISBN 978-0-321-39603-7.

[2] Riley KN, Herman IM. Collagenase promotes the cellular responses to injury and wound healing in vivo. J Burns Wounds. 2005, 4: e8. PMC 1501117  . PMID 16921413.

[pmid7674922-3] 3.0 ^3.1 ^3.2 Rawlings ND, Barrett AJ. Evolutionary families of metallopeptidases. Meth. Enzymol. 1995, 248: 183–228. PMID 7674922. doi:10.1016/0076-6879(95)48015-3.

[pmid8282691-4] 4.0 ^4.1 Matsushita O, Yoshihara K, Katayama S, Minami J, Okabe A. Purification and characterization of Clostridium perfringens 120-kilodalton collagenase and nucleotide sequence of the corresponding gene. J. Bacteriol. January 1994, 176 (1): 149–56. PMC 205026  . PMID 8282691. doi:10.1128/jb.176.1.149-156.1994.

[5] Zhao, Guo-Yan; Zhou, Ming-Yang; Zhao, Hui-Lin; Chen, Xiu-Lan; Xie, Bin-Bin; Zhang, Xi-Ying; He, Hai-Lun; Zhou, Bai-Cheng; Zhang, Yu-Zhong. Tenderization effect of cold-adapted collagenolytic protease MCP-01 on beef meat at low temperature and its mechanism. Food Chemistry. 2012-10-15, 134 (4): 1738–1744. ISSN 0308-8146. PMID 23442615. doi:10.1016/j.foodchem.2012.03.118.

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